Motif de liaison Ă l'ATP
Un motif de liaison à l'ATP est une séquence d'acides aminés présente sur des enzymes ou des sous-unités protéiques et permettant à ces dernières de se lier à l'ATP comme substrat afin de l'hydrolyser en ADP. On trouve de tels motifs sur un grand nombre de protéines[1] - [2], mais aussi sur des ribozymes[3].
Le motif de liaison à l'ATP le plus courant des protéines est la boucle P (P-loop) ou motif A de Walker[4] - [5]. La similitude génétique et la distribution de ce type de motifs structurels sur un grand nombre de protéines différentes dénote un phénomène de microévolution par lequel un motif structurel efficace a été dupliqué sur les gènes de nombreuses autres protéines.
Des motifs de liaison à l'ATP sont présents sur les protéines nécessitant l'hydrolyse d'une molécule d'ATP pour fonctionner. On les retrouve sur des transporteurs membranaires, des sous-unités de microtubules, des protéines de flagelles et diverses enzymes hydrolytiques et protéolytiques.
Notes et références
- (en) Eugene V. Koonin, « A Superfamily of ATPases with Diverse Functions Containing Either Classical or Deviant ATP-binding Motif », Journal of Molecular Biology, vol. 229, no 4,‎ , p. 1165-1174 (PMID 8445645, DOI 10.1006/jmbi.1993.1115, lire en ligne)
- (en) S. R. Kyöstiö, R. S. Wonderling et R. A. Owens, « Negative regulation of the adeno-associated virus (AAV) P5 promoter involves both the P5 rep binding site and the consensus ATP-binding motif of the AAV Rep68 protein », Journal of Virology, vol. 69, no 11,‎ , p. 6787-6796 (PMID 7474090, PMCID 189590, lire en ligne)
- (en) Mandana Sassanfar et Jack W. Szostak, « An RNA motif that binds ATP », Nature, vol. 364, no 6437,‎ , p. 550-553 (PMID 7687750, DOI 10.1038/364550a0, Bibcode 1993Natur.364..550S, lire en ligne)
- (en) Allan Matte et Louis T. J. Delbaere, « ATP-binding Motifs », eLS,‎ (DOI 10.1038/npg.els.0003050, lire en ligne)
- (en) Matti Sarastea, Peter R. Sibbalda et Alfred Wittinghoferb, « The P-loop — a common motif in ATP- and GTP-binding proteins », Trends in Biochemical Sciences, vol. 15, no 11,‎ , p. 430-434 (PMID 2126155, DOI 10.1016/0968-0004(90)90281-F, lire en ligne)