AccueilđŸ‡«đŸ‡·Chercher

H-NS

Les protĂ©ines H-NS, pour Histone-like Nucleoid-Structuring, appartiennent Ă  une famille de protĂ©ines bactĂ©riennes qui interviennent dans la formation de la structure du nuclĂ©oĂŻde et affectent l'expression gĂ©nĂ©tique sous certaines conditions[2]. Elles participent Ă  la rĂ©gulation de l'expression des gĂšnes avec essentiellement un effet rĂ©presseur. Elles jouent un rĂŽle dĂ©terminant dans l'adaptation aux changements environnementaux et au stress ainsi que dans la protection des bactĂ©ries contre les ADN Ă©trangers potentiellement dangereux pour elles. Chez Escherichia coli, entre 200 et 300 gĂšnes sont contrĂŽlĂ©s par ces protĂ©ines, qui sont, avec environ 20 000 molĂ©cules par cellule, parmi les protĂ©ines de liaison Ă  l'ADN les plus abondantes. Ces protĂ©ines ont des homologues codĂ©s sur de nombreux plasmides bactĂ©riens[3].

Les protĂ©ines H-NS agissent sur la topologie de l'ADN (en). On pense qu'elles forment des complexes entre elles-mĂȘmes et diffĂ©rents segments d'ADN, ce qui a pour effet de les lier ensemble[4] - [5]. Par ailleurs, elles rĂ©gulent l'expression des gĂšnes en se liant aux rĂ©gions d'ADN riches en paires A–T, qui sont abondantes au niveau des promoteurs ainsi que des gĂšnes acquis par transfert horizontal[6], ce qui offre un mĂ©canisme de protection contre les dommages potentiels causĂ©s par de l'ADN xĂ©nogĂšne[7]. En particulier, ces protĂ©ines tendent Ă  se lier en amont et en aval des promoteurs, formant une boucle sur laquelle l'ARN polymĂ©rase se retrouve bloquĂ©e sans pouvoir dĂ©marrer la transcription.

L'effet rĂ©presseur des protĂ©ines H-NS peut ĂȘtre levĂ© par liaison avec une autre protĂ©ine ou Ă  la suite d'un changement de conformation de l'ADN, qui peut survenir par exemple sous l'effet d'un changement de tempĂ©rature ou d'osmolaritĂ©[4], ce qui permet de dĂ©clencher une rĂ©ponse au stress ou Ă  un changement d'environnement.

Les protéines H-NS peuvent également interagir avec d'autres protéines bactériennes pour modifier leur fonctionnement, comme c'est le cas avec la protéine FliG du moteur flagellaire (en) pour accroßtre son activité[8].

Notes et références

  1. (en) Diego Esposito, Arsen Petrovic, Richard Harris, Shusuke Ono, John F. Eccleston, Amina Mbabaali, Ihtshamul Haq, Christopher F. Higgins, Jay C. D. Hinton, Paul C. Driscoll et John E.Ladbury, « H-NS Oligomerization Domain Structure Reveals the Mechanism for High Order Self-association of the Intact Protein », Journal of Molecular Biology, vol. 324, no 4,‎ , p. 841-850 (PMID 12460581, DOI 10.1016/S0022-2836(02)01141-5, lire en ligne)
  2. (en) Heisaburo Shindo, Takanobu Iwaki, Ryoichi Ieda, Hitoshi Kurumizaka, Chiharu Ueguchi, Takeshi Mizuno, Soichi Morikawa, Haruki Nakamura et Hitoshi Kuboniwa, « Solution structure of the DNA binding domain of a nucleoid‐associated protein, H‐NS, from Escherichia coli », FEBS Letters, vol. 360, no 2,‎ , p. 125-131 (PMID 7875316, DOI 10.1016/0014-5793%2895%2900079-O, lire en ligne)
  3. (en) C. Beloin, P. Deighan, M. Doyle et C. J. Dorman, « Shigella flexneri 2a strain 2457T expresses three members of the H-NS-like protein family: characterization of the Sfh protein », Molecular Genetics and Genomics, vol. 270, no 1,‎ , p. 66-77 (PMID 12898223, DOI 10.1007/s00438-003-0897-0, lire en ligne)
  4. (en) Charles J. Dorman, « H-NS: a universal regulator for a dynamic genome », Nature Reviews. Microbiology, vol. 2, no 5,‎ , p. 391-400 (PMID 15100692, DOI 10.1038/nrmicro883, lire en ligne)
  5. (en) Remus Thei Dame, Claire Wyman, Nora Goosen, « H-NS mediated compaction of DNA visualised by atomic force microscopy », Nucleic Acids Research, vol. 28, no 18,‎ , p. 3504-3510 (PMID 10982869, PMCID 110753, DOI 10.1093/nar/28.18.3504, lire en ligne)
  6. (en) Sacha Lucchini, Gary Rowley, Martin D. Goldberg, Douglas Hurd, Marcus Harrison et Jay C. D. Hinton, « H-NS Mediates the Silencing of Laterally Acquired Genes in Bacteria », PLoS Pathogens, vol. 2, no 8,‎ , article no e81 (PMID 16933988, PMCID 1550270, DOI 10.1371/journal.ppat.0020081, lire en ligne)
  7. (en) William Wiley Navarre, Michael McClelland, Stephen J. Libby et Ferric C. Fang, « Silencing of xenogeneic DNA by H-NS—facilitation of lateral gene transfer in bacteria by a defense system that recognizes foreign DNA », Genes & Development, vol. 21, no 12,‎ , p. 1456-1471 (PMID 17575047, DOI 10.1101/gad.1543107, lire en ligne)
  8. (en) Gina M. Donato et Thomas H. Kawula, « Enhanced binding of altered H-NS protein to flagellar rotor protein FliG causes increased flagellar rotational speed and hypermotility in Escherichia coli », The Journal of Biological Chemistry, vol. 273, no 37,‎ , p. 24030-24036 (PMID 9727020, DOI 10.1074/jbc.273.37.24030, lire en ligne)
Cet article est issu de wikipedia. Text licence: CC BY-SA 4.0, Des conditions supplĂ©mentaires peuvent s’appliquer aux fichiers multimĂ©dias.