Glycyl-ARNt synthétase
La glycyl-ARNt synthétase, ou GlyRS, est une ligase qui catalyse la réaction :
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme assure la fixation de la glycine, l'un des 22 acides aminés protéinogènes, sur son ARN de transfert, noté ARNtGly, pour former l'aminoacyl-ARNt correspondant, ici le glycyl-ARNtGly.
Structure
Contrairement aux autres aminoacyl-ARNt synthétases, GlyRS existe sous deux formes distinctes provenant d'ancêtres différents[2]:
- homodimère pour les eukaryotes, archées et certaines bactéries
- hétérotétramère pour la plupart des bactéries, dont notamment Escherichia coli ainsi que dans les plastes[3].
La forme hétérotétramérique, notée (αβ)2, est composée de deux sous-unités α et deux sous-unités β. Bien que plus petite, la sous-unité α contient les trois motifs typiques des aminoacyl-ARNt synthétase de classe II et le site d'aminoacylation. Les sous-unités β sont quant à elles responsables de la liaison à l'ARN de transfert. Parmi les autres synthétases, seule la phénylalanyl-ARNt synthétase possède également une forme hétérotétramérique[2].
Notes et références
- (en) Wei Xie, Leslie A. Nangle, Wei Zhang, Paul Schimmel et Xiang-Lei Yang, « Long-range structural effects of a Charcot–Marie–Tooth disease-causing mutation in human glycyl-tRNA synthetase », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 104, no 24,‎ , p. 9976-9981 (PMID 17545306, PMCID 1891255, DOI 10.1073/pnas.0703908104, lire en ligne)
- (en) Ju, Y., Han, L., Chen, B., Luo, Z., Gu, Q., Xu, J., Yang, X.L., Schimmel, P. & Zhou, H., « X-shaped structure of bacterial heterotetrameric tRNA synthetase suggests cryptic prokaryote functions and a rationale for synthetase classifications », Nucleic Acids Research, vol. 49, no 17,‎ , p. 10106-10119 (DOI 10.1093/nar/gkab707).
- (en) Zhaoli Yu, Zihan Wu, Ye Li et Qiang Hao, « Structural basis of a two-step tRNA recognition mechanism for plastid glycyl-tRNA synthetase », Nucleic Acids Research,‎ , gkad144 (ISSN 0305-1048 et 1362-4962, DOI 10.1093/nar/gkad144, lire en ligne, consulté le )
- (en) FRASER MJ, « Glycyl-RNA synthetase of rat liver: partial purification and effects of some metal ions on its activity », Can. J. Biochem. Physiol., vol. 41,‎ , p. 1123-33 (PMID 13959340, DOI 10.1139/o63-128)
- (en) Niyomporn B, Dahl JL, Strominger JL, « Biosynthesis of the peptidoglycan of bacterial cell walls. IX Purification and properties of glycyl transfer ribonucleic acid synthetase from Staphylococcus aureus », J. Biol. Chem., vol. 243, no 4,‎ , p. 773-8 (PMID 4295604)