Fibrilline
La fibrilline ou FBN est une glycoprotéine essentielle à la formation des fibres élastiques présentes dans le tissu conjonctif[1]. La fibrilline est sécrétée dans la matrice extracellulaire par les fibroblastes et s'incorpore dans les microfibrilles insolubles, qui semblent fournir un échafaudage pour le dépôt d'élastine[2].
| fibrilline 1 | ||
.png.webp) La structure cristallographique de la région cbEGF9-hybrid2-cbEGF10 de la fibrilline 1 chez l'être humain[3]. | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Nom approuvé | P35555 | |
| Symbole | FBN1 | |
| Locus | 15q21.1 | |
| PDB | 2W86 | |
Types
Fibrilline-2
La fibrilline-2 a été isolée en 1994 par Zhang[4] et elle est pensé jouer un rôle dans l'élastogenèse précoce. Des mutations du gène de la fibrilline-2 ont été liées au syndrome de Beals.
Fibrilline-3
Plus récemment, la fibrilline-3 a été décrite et on croit qu'elle est localisée principalement dans le cerveau[5]. En plus du cerveau, la fibrilline-3 a été localisée dans les gonades et les ovaires de mulots.
Fibrilline-4
La fibrilline-4 a été découverte pour la première fois chez le poisson-zèbre et elle a une séquence similaire à la fibrilline-2[6].
Aspects cliniques
Le syndrome de Marfan est une maladie génétique du tissu conjonctif causée par un gène FBN1 défectueux. Des mutations dans FBN1 et FBN2 sont également parfois associées à la scoliose idiopathique chez l'adolescent[7].
Références
- Kielty CM, Baldock C, Lee D, Rock MJ, Ashworth JL, Shuttleworth CA, « Fibrillin: from microfibril assembly to biomechanical function », Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences, vol. 357, no 1418,‎ , p. 207–17 (PMID 11911778, PMCID 1692929, DOI 10.1098/rstb.2001.1029)
- Singh, Textbook of human histology, Jaypee Brothers Publishers, , 64– (ISBN 978-81-8061-809-3, lire en ligne)
- PDB 2W86; Jensen SA, Iqbal S, Lowe ED, Redfield C, Handford PA, « Structure and interdomain interactions of a hybrid domain: a disulphide-rich module of the fibrillin/LTBP superfamily of matrix proteins », Structure, vol. 17, no 5,‎ , p. 759–68 (PMID 19446531, PMCID 2724076, DOI 10.1016/j.str.2009.03.014)
- Zhang H, Apfelroth SD, Hu W, Davis EC, Sanguineti C, Bonadio J, Mecham RP, Ramirez F, « Structure and expression of fibrillin-2, a novel microfibrillar component preferentially located in elastic matrices », The Journal of Cell Biology, vol. 124, no 5,‎ , p. 855–63 (PMID 8120105, PMCID 2119952, DOI 10.1083/jcb.124.5.855)
- Corson GM, Charbonneau NL, Keene DR, Sakai LY, « Differential expression of fibrillin-3 adds to microfibril variety in human and avian, but not rodent, connective tissues », Genomics, vol. 83, no 3,‎ , p. 461–72 (PMID 14962672, DOI 10.1016/j.ygeno.2003.08.023)
- Gansner JM, Madsen EC, Mecham RP, Gitlin JD, « Essential role for fibrillin-2 in zebrafish notochord and vascular morphogenesis », Developmental Dynamics, vol. 237, no 10,‎ , p. 2844–61 (PMID 18816837, PMCID 3081706, DOI 10.1002/dvdy.21705)
- Buchan JG, Alvarado DM, Haller GE, Cruchaga C, Harms MB, Zhang T, Willing MC, Grange DK, Braverman AC, Miller NH, Morcuende JA, Tang NL, Lam TP, Ng BK, Cheng JC, Dobbs MB, Gurnett CA, « Rare variants in FBN1 and FBN2 are associated with severe adolescent idiopathic scoliosis », Human Molecular Genetics, vol. 23, no 19,‎ , p. 5271–82 (PMID 24833718, PMCID 4159151, DOI 10.1093/hmg/ddu224)