Urokinase
L'urokinase (abbokinase), aussi appelée activateur du plasminogène de type urokinase (uPA) est une protéase à sérine. L'urokinase a été à l'origine isolée de l'urine humaine, mais elle est aussi présente ailleurs, comme dans le sang ou dans la matrice extracellulaire. Son substrat physiologique est le plasminogène qui est la forme inactive de la plasmine. L'activation de la plasmine déclenche une cascade protéolytique, qui en fonction de l'environnement participe à la thrombolyse ou la dégradation de la matrice extracellulaire[2].
Urokinase | |
Identification | |
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Nom UICPA | Human urokinase |
Synonymes | |
No CAS | |
No CE | 232-917-9 |
Code ATC | B01 |
DrugBank | BTD00030 |
Propriétés chimiques | |
Formule | C1376H2145N383O406S18 [Isomères] |
Masse molaire[1] | 31 126,247 ± 1,539 g/mol C 53,1 %, H 6,95 %, N 17,23 %, O 20,87 %, S 1,85 %, |
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire. | |
En cancérologie, l'urokinase issue des cellules tumorales, du stroma et même synthétisée en dehors du site tumoral est impliquée à la fois dans la prolifération par interaction avec les voies de signalisation des facteurs de croissance, la néoangiogenèse, la motilité cellulaire, et la dégradation de la matrice extracellulaire favorisant les métastases. L'urokinase et son inhibiteur PAI-1 constituent un couple de biomarqueurs uPA/PAI-1 (Femtelle) utilisés dans le cancer du sein.
Notes et références
- (en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l’article de Wikipédia en anglais intitulé « Urokinase » (voir la liste des auteurs).
- Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
- Olivier Bill Patrik Michel Isabelle Peytremann-Bridevaux I. Peytremann-Bridevaux M. Rège Walther Bernard Burnand, « Efficacité de la thrombolyse dans l’AVC », Revue-Medicale-Suisse,‎ (lire en ligne)