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bêta-Amyrine synthase

La β-amyrine synthase est une isomérase qui catalyse la réaction :

(3S)-2,3-époxy-2,3-dihydrosqualène β-amyrine.
β-Amyrine synthase
N° EC EC 5.4.99.39
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Cette enzyme est une oxydosqualène cyclase qui intervient dans la biosynthèse des stéroïdes[1] - [2]. Elle est monofonctionnelle chez certains organismes[3] - [4] - [5] - [6] - [7] - [8] - [9] - [10] mais polyfonctionnelle chez d'autres, pouvant catalyser la formation d'α-amyrine[11] ou de lupéol[5].


Notes et références
  1. (en) Ikuro Abe, Yutaka Ebizuka, Shujiro Seo et Ushio Sankawa, « Purification of squalene‐2,3‐epoxide cyclases from cell suspension cultures of Rabdosia japonica Hara », FEBS Letters, vol. 249, no 1,‎ , p. 100-104 (DOI 10.1016/0014-5793(89)80024-9, lire en ligne)
  2. (en) Chemical and Pharmaceutical Bulletin, « Purification of 2,3-Ooxidosqualene: β-Amyrin Cyclase from Pea Seedlings », 阿部 郁朗, 三川 潮, 海老塚 豊, vol. 37, no 2,‎ , p. 536-538 (DOI 10.1248/cpb.37.536, lire en ligne)
  3. (en) Tetsuo Kushiro, Masaaki Shibuya et Yutaka Ebizuka, « β‐Amyrin synthase. Cloning of oxidosqualene cyclase that catalyzes the formation of the most popular triterpene among higher plants », European Journal of Biochemistry, vol. 256, no 1,‎ , p. 238-244 (PMID 9746369, DOI 10.1046/j.1432-1327.1998.2560238.x, lire en ligne)
  4. (en) Hiroaki HAYASHI, Pengyu HUANG, Ara KIRAKOSYAN, Kenichiro INOUE, Noboru HIRAOKA, Yasumasa IKESHIRO, Tetsuo KUSHIRO, Masaaki SHIBUYA et Yutaka EBIZUKA, « Cloning and Characterization of a cDNA Encoding β-Amyrin Synthase Involved in Glycyrrhizin and Soyasaponin Biosyntheses in Licorice », Biological and Pharmaceutical Bulletin, vol. 24, no 8,‎ , p. 912-916 (PMID 11510484, DOI 10.1248/bpb.24.912, lire en ligne)
  5. (en) Iñaki Iturbe-Ormaetxe, Kosmas Haralampidis, Kalliopi Papadopoulou et Anne E. Osbourn, « Molecular cloning and characterization of triterpene synthases from Medicago truncatula and Lotus japonicus », Plant Molecular Biology, vol. 51, no 5,‎ , p. 731-743 (PMID 12683345, DOI 10.1023/a:1022519709298, lire en ligne)
  6. (en) Hong Zhang, Masaaki Shibuya, Shinso Yokota et Yutaka Ebizuka, « Oxidosqualene Cyclases from Cell Suspension Cultures of Betula platyphylla var. japonica: Molecular Evolution of Oxidosqualene Cyclases in Higher Plants », Biological and Pharmaceutical Bulletin, vol. 26, no 5,‎ , p. 642-650 (PMID 12736505, DOI 10.1248/bpb.26.642, lire en ligne)
  7. (en) Hiroaki Hayashi, Pengyu Huang, Satoko Takada, Megumi Obinata, Kenichiro Inoue, Masaaki Shibuya et Yutaka Ebizuka, « Differential Expression of Three Oxidosqualene Cyclase mRNAs in Glycyrrhiza glabra », Biological and Pharmaceutical Bulletin, vol. 27, no 7,‎ , p. 1086-1092 (PMID 15256745, DOI 10.1248/bpb.27.1086, lire en ligne)
  8. (en) M. Kajikawa, K. T. Yamato, H. Fukuzawa, Y. Sakai, H. Uchida et K. Ohyama, « Cloning and characterization of a cDNA encoding beta-amyrin synthase from petroleum plant Euphorbia tirucalli L. », Phytochemistry, vol. 66, no 15,‎ , p. 1759-1566 (PMID 16005035, DOI 10.1016/j.phytochem.2005.05.021)
  9. (en) Mohammad Basyuni, Hirosuke Oku, Etsuko Tsujimoto, Kazuhiko Kinjo, Shigeyuki Baba et Kensaku Takara, « Triterpene synthases from the Okinawan mangrove tribe, Rhizophoraceae », The FEBS Journal, vol. 274, no 19,‎ , p. 5028-5042 (PMID 17803686, DOI 10.1111/j.1742-4658.2007.06025.x, lire en ligne)
  10. (en) Yanling Liu, Yunfei Cai, Zhongjuan Zhao, Junfeng Wang, Jing Li, Wei Xin, Guangmin Xia et Fengning Xiang, « Cloning and Functional Analysis of a β-Amyrin Synthase Gene Associated with Oleanolic Acid Biosynthesis in Gentiana straminea MAXIM », Biological and Pharmaceutical Bulletin, vol. 32, no 5,‎ , p. 818-824 (PMID 19420748, DOI 10.1248/bpb.32.818, lire en ligne)
  11. (en) Tania Husselstein–Muller, Hubert Schaller et Pierre Benveniste, « Molecular cloning and expression in yeast of 2,3–oxidosqualene– triterpenoid cyclases from Arabidopsis thaliana », Plant Molecular Biology, vol. 45, no 1,‎ , p. 75-92 (PMID 11247608, DOI 10.1023/a:1006476123930, lire en ligne)
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