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Acétylsérotonine O-méthyltransférase

La N-acétylsérotonine O-méthyltransférase, également connue sous le nom d'ASMT, est une enzyme qui catalyse la réaction finale de la biosynthèse de la mélatonine : la conversion de la normélatonine en mélatonine. Cette réaction est intégrée dans la voie plus générale du métabolisme du tryptophane. L'enzyme catalyse également une seconde réaction dans le métabolisme du tryptophane : la conversion du 5-hydroxy-indoleacétate en 5-méthoxy-indoleacétate. L'autre enzyme qui catalyse cette réaction est la protéine de type n-acétylsérotonine-o-méthyltransférase[1].

Chez l'homme, l'enzyme ASMT est codée par le gène ASMT pseudoautosomique. Une copie existe près des extrémités des bras courts du chromosome X et du chromosome Y[2] - [3].

Structure et localisation des gènes

La N-acétylsérotonine O-méthyltransférase est une enzyme codée par des gènes situés sur la région pseudo-autosomique des chromosomes X et Y, et se trouve le plus abondamment dans la glande pinéale et la rétine des humains[4]. La structure de N-acétylsérotonine O-méthyltransférase est déterminée par diffusion des rayons X[5].

Classe d'enzyme et fonction

N-acétylsérotonine O-méthyltransférase peut être classée en trois types de groupes fonctionnels enzymatiques : les transférases, les transféreurs de groupe à un carbone et les méthyltransférases[6].

Il catalyse deux réactions dans la voie métabolique du tryptophane, et les deux peuvent être attribuées à la sérotonine. La sérotonine a de nombreux buts dans cette voie, et la N-acétylsérotonine O-méthyltransférase catalyse des réactions dans deux de ces objectifs. L'enzyme est étudiée principalement pour sa catalyse de l'étape finale de la voie de la sérotonine à la mélatonine, mais elle catalyse également l'une des réactions du processus en plusieurs étapes de la sérotonine → 5-méthoxy-indolacétate.

Organismes

N-acétylsérotonine O-méthyltransférase se trouve à la fois chez les procaryotes et les eucaryotes. On le trouve dans les bactéries Rhodopirellula baltica et Chromobacterium violaceum. On le trouve également chez les eucaryotes suivants : Gallus gallus (poulet), Bos taurus (vache), Homo sapiens (humain), Macaca mulatta (singe rhésus) et Rattus norvegicus (rat)[6].

Notes et références
  1. Kanehisa M., Goto S., Hattori M. et Aoki-Kinoshita K.F., « From genomics to chemical genomics: new developments in KEGG », Nucleic Acids Res, vol. 34, no 90001,‎ , D354–357 (PMID 16381885, PMCID 1347464, DOI 10.1093/nar/gkj102)
  2. « Human hydroxyindole-O-methyltransferase: presence of LINE-1 fragment in a cDNA clone and pineal mRNA », DNA Cell Biol., vol. 12, no 8,‎ , p. 715–27 (PMID 8397829, DOI 10.1089/dna.1993.12.715, lire en ligne)
  3. « Structural analysis of the human hydroxyindole-O-methyltransferase gene. Presence of two distinct promoters », J. Biol. Chem., vol. 269, no 50,‎ , p. 31969–77 (PMID 7989373, DOI 10.1016/S0021-9258(18)31790-3)
  4. (en) x-chromosomal ASMT
  5. « Crystal structure and functional mapping of human ASMT, the last enzyme of the melatonin synthesis pathway », Journal of Pineal Research, vol. 54, no 1,‎ , p. 46–57 (PMID 22775292, DOI 10.1111/j.1600-079x.2012.01020.x, S2CID 205836404)
  6. Enzyme 2.1.1.4 au KEGG
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