Prépiline peptidase
La prépiline peptidase est une protéase aspartique qui catalyse dans un premier temps l'hydrolyse des liaisons peptidiques Gly–Phe pour libérer un peptide N-terminal basique de 5 à 8 résidus d'une prépiline de type IV puis dans un second temps la méthylation du nouveau groupe N-terminal avec un groupe méthyle d'une S-adénosyl-L-méthionine.
Prépiline peptidase
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Notes et références
- (en) Stephen Lory et Mark S Strom, « Structure-function relationship of type-IV prepilin peptidase of Pseudomonas aeruginosa – a review », Gene, vol. 192, no 1,‎ , p. 117-121 (PMID 9224881, DOI 10.1016/S0378-1119(96)00830-X, lire en ligne)
- (en) Christian F. LaPointe et Ronald K. Taylor, « The Type 4 Prepilin Peptidases Comprise a Novel Family of Aspartic Acid Proteases », Journal of Biological Chemistry, vol. 275, no 2,‎ , p. 1502-1510 (PMID 10625704, DOI 10.1074/jbc.275.2.1502, lire en ligne)
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