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Cyclophiline C

La cyclophiline C est une protéine appartenant à la famille des cyclophilines ayant une activité de Peptidyl prolyl isomérase. Son gène est le PPIC situé sur le chromosome 5 humain.

Il est essentiellement exprimé au niveau des reins[1].

RĂ´les

Comme les autres peptidyl prolyl isomérases, elle permet la transformation de certaines protéines de la forme trans à la forme cis, modulant leur activité[2].

Elle se lie Ă  une glycoprotĂ©ine de 77 Kdaltons, appelĂ©e le CyCAP (« cyclophilin C associated protein Â», son mode d'action nĂ©cessitant cette liaison[3]. Elle active alors la fonction phagocytaire des macrophages[2] et diminue la rĂ©action inflammatoire[4].

Elle intervient dans la dégradation de l'ADN et dans l'apoptose[5].

La liaison avec le CyCAP est inhibée par la cyclosporine A qui inactive l'action de la cyclophiline C[6].

Notes et références

  1. Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases, Cardiovasc Res, 2015;106:353-364
  2. Yamaguchi R, Hosaka M, Torii S et al. Cyclophilin C-associated protein regulation of phagocytic functions via NFAT activation in macrophages, Brain Res, 2011;1397:55–65
  3. Friedman J, Trahey M, Weissman I, Cloning and characterization of cyclophilin C-associated protein: a candidate natural cellular ligand for cyclophilin C, Proc Natl Acad Sci, USA 1993;90:6815–6819
  4. Trahey M, Weissman IL, Cyclophilin C-associated protein: a normal secreted glycoprotein that down-modulates endotoxin and proinflammatory responses in vivo, Proc Natl Acad Sci USA, 1999;96:3006–3011
  5. Montague JW, Hughes FM Jr, Cidlowski JA, Native recombinant cyclophilins A, B, and C degrade DNA independently of peptidylprolyl cis-trans-isomerase activity. Potential roles of cyclophilins in apoptosis, J Biol Chem, 1997;272:6677–6684
  6. Friedman J, Weissman I, Two cytoplasmic candidates for immunophilin action are revealed by affinity for a new cyclophilin: one in the presence and one in the absence of CsA, Cell, 1991;66:799–806
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