Cycle visuel

Le cycle de la vision, ou cycle visuel, est régi par la photoisomérisation du rétinal. Lorsque le rétinal 11-cis absorbe un photon, il passe de l'état 11-cis à l'état tout-trans. Cette isomérisation est à l'origine de l'influx nerveux par phototransduction. Le rétinal 11-cis est ensuite régénéré par voie enzymatique.

Le cycle visuel.

Dans le détail, le cycle visuel dans une cellule bâtonnet de mammifère comprend sept étapes. Les étapes 1, 2 et 7 se déroulent dans les cellules de l'épithélíum pigmentaire de la rétine (EPR). Les étapes 3 à 6 ont lieu dans les segments extérieurs des cellules bâtonnets.

Principe

Isomérisation du rétinol et hydrolyse de la liaison ester

Tout-trans-rétinyl ester H₂O → 11-cis-rétinol + acide gras par une RPE65 isomérohydrolase[1].

Oxydation du rétinol

11-cis-rétinol + N_AD⁺ → 11-cis-rétinal + NADH + H⁺ par une 11-cis-rétinol déshydrogénase.

Passage dans un bâtonnet (segment externe).

Fixation du 11-cis rétinal sur l'aporhodopsine par formation d'une imine

11-cis-retinal + aporhodopsine → rhodopsine + H₂O

Capture du signal photonique, le 11-cis rétinène est isomérisé en tout-trans

Rhodopsine + hν → métarhodopsine II

Hydrolyse spontanée de l'imine, libération du rétinal

Métarhodopsine H₂O → aporhodopsine + tout-trans-rétinal

Réduction du rétinal

Tout-trans-rétinal + N_AD_PH + H⁺ → tout-trans-rétinol +N_AD_P⁺ par une tout-trans-rétinol déshydrogénase.

Estérification du rétinol

Tout-trans-rétinol + acide gras → tout-trans-rétinyl ester + H₂O par une lécithine rétinol acyltransférase (LRAT)[2].

Dans ce domaine, le biochimiste George Wald a reçu une partie du prix Nobel de physiologie ou médecine en 1967 pour son travail sur les pigments de la rétine[3].

Références

(en) Gennadiy Moiseyev, Ying Chen, Yusuke Takahashi, Bill X. Wu et Jian-xing Ma, « RPE65 is the isomerohydrolase in the retinoid visual cycle », Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 102, n^o 35,‎ 2005, p. 12413–12418 (DOI 10.1073/pnas.0503460102).
(en) Minghao Jin, Quan Yuan, Songhua Li et Gabriel H. Travis, « Role of LRAT on the Retinoid Isomerase Activity and Membrane Association of Rpe65 », Journal of Biological Chemistry, ASBMB, vol. 282, n^o 29,‎ 2007, p. 20915–20924 (DOI 10.1074/jbc.M701432200).
(en) « The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1967 », sur nobelprize.org (consulté le 9 décembre 2013)/

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