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Curli

La protéine Curli (ou curli) est un type de fibre amyloïde produite par certaines souches d'entérobactéries. Ce sont des fibrilles extracellulaires situées sur des bactéries telles que Escherichia coli et Salmonella sp. Ces fibrilles servent à promouvoir le comportement de la communauté cellulaire par la formation de biofilm dans la matrice extracellulaire. Cet amyloïde est associée à des maladies neurodégénératives humaines telles que la maladie d'Alzheimer[1] ou le SLE[2] - [3]. L'étude des curli peut aider à comprendre les maladies humaines qui pourraient résulter d'une mauvaise formation de fibres amyloïdes[4]. Toutefois, chez E. coli, il s'agit d'une protéine purement fonctionnelle qui l'aide à s'accrocher aux protéines de l’hôte et à des surfaces inertes[5].

canal de sécrétion de la curli
Image illustrative de l’article Curli
canal de sécrétion de la curli chez Escherichia coli (souche K12)
Caractéristiques générales
Symbole CsgG
Escherichia coli (souche K12)
UniProt P0AEA2

GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Hybrides de curli thérapeutiques associés aux probiotiques (PATCH en anglais)

Régulation génique

CsgD est un régulateur transcriptionnel positif de l'opéron csgBA. La protéine CsgD est le régulateur de transcription et régule positivement l'opéron csgBA, mais étonnamment ne régule pas sa propre expression. L'opéron csgBA code la sous-unité structurelle principale de curli, CsgA, ainsi que la protéine nucléatrice CsgB. Des recherches supplémentaires doivent encore être menées afin de voir ce qui stimule l'expression ou l'activité de CsgD, mais certaines données soutiennent que l'activation de la protéine est causée par la phosphorylation d'un résidu d'acide aspartique du domaine récepteur N-terminal. Puisque CsgD doit être présent pour l'activité du promoteur de csgBA, il est donc montré que les régulateurs de l'expression de CsgD influencent également l'expression de csgBA[4].

De nombreux signaux environnementaux jouent un rôle dans l'expression du gène Curli. Par exemple, la croissance à une température inférieure à 30 °C favorise l'expression du gène Curli[4]. De plus, en cas de manque de sel et de nutriments tels que l'azote, le phosphate et le fer, l'expression du gène Curli est stimulée.

Notes et références

  1. « Role of Escherichia coli curli operons in directing amyloid fiber formation », Science, New York, N.Y., vol. 295, no 5556,‎ , p. 851–5 (PMID 11823641, PMCID 2838482, DOI 10.1126/science.1067484, Bibcode 2002Sci...295..851C)
  2. Barbara Dema et Nicolas Charles, « Autoantibodies in SLE: Specificities, Isotypes and Receptors », Antibodies, vol. 5, no 1,‎ (ISSN 2073-4468, PMID 31557984, PMCID 6698872, DOI 10.3390/antib5010002, lire en ligne, consulté le )
  3. Paul M. Gallo, Glenn J. Rapsinski, R. Paul Wilson et Gertrude O. Oppong, « Amyloid-DNA composites of bacterial biofilms stimulate autoimmunity », Immunity, vol. 42, no 6,‎ , p. 1171–1184 (ISSN 1074-7613, PMID 26084027, PMCID 4500125, DOI 10.1016/j.immuni.2015.06.002, lire en ligne, consulté le )
  4. « Curli biogenesis and function », Annual Review of Microbiology, vol. 60,‎ , p. 131–47 (PMID 16704339, PMCID 2838481, DOI 10.1146/annurev.micro.60.080805.142106)
  5. Gilles Grateau, « Le curli du coli : une variété physiologique d’amylose », médecine/sciences, vol. 18, nos 6-7,‎ , p. 664–664 (ISSN 0767-0974 et 1958-5381, DOI 10.1051/medsci/20021867664, lire en ligne, consulté le )

Lectures complémentaires

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