Accueil🇫🇷Chercher

Domaine EGF

Un domaine EGF, ou domaine EGF-like, EGF-like domain en anglais, est un domaine protĂ©ique, conservĂ© Ă  travers l'Ă©volution, appelĂ© ainsi en rĂ©fĂ©rence au facteur de croissance Ă©pidermique (Epidermal Growth Factor en anglais), protĂ©ine oĂą ce type de structure a Ă©tĂ© dĂ©crit pour la première fois. Il est formĂ© de 30 Ă  40 rĂ©sidus d'acides aminĂ©s et a Ă©tĂ© observĂ© dans un grand nombre de protĂ©ines, essentiellement animales[3] - [4]. La plupart des occurrences de domaines EGF ont Ă©tĂ© observĂ©es dans les domaines extracellulaires des protĂ©ines membranaires ou dans les protĂ©ines sĂ©crĂ©tĂ©es (en). La cyclooxygĂ©nase 2 fait exception.

Domaine EGF
Description de cette image, également commentée ci-après
Domaine EGF de l'héréguline α (PDB 1HRE[1])
Domaine EGF 2
Description de cette image, également commentée ci-après
Segment extracellulaire de l'intégrine αVβ3 (PDB 1JV2[2])

Les domaines EGF contiennent six résidus de cystéine qui, dans le facteur de croissance épidermique, forment trois ponts disulfure. La structure de domaines EGF à quatre ponts disulfure a été résolue dans des laminines et des intégrines. La principale structure d'un domaine EGF est un feuillet β à deux brins suivi par une boucle jusqu'à un second feuillet β C-terminal plus court, également à deux brins. Ces deux feuillets β sont généralement désignés comme feuillet majeur côté N-terminal et feuillet mineur côté C-terminal[5].

Les domaines EGF sont généralement présents dans les protéines en exemplaires multiples adjacents : ces répétitions tendent à se replier ensemble pour constituer un solénoïde linéaire formant une unité fonctionnelle.

Notes et références

  1. (en) K. Nagata, D. Kohda, H. Hatanaka, S. Ichikawa, S. Matsuda, T. Yamamoto, A. Suzuki et F. Inagaki, « Solution structure of the epidermal growth factor-like domain of heregulin-α, a ligand for p180erbB-4 », The EMBO Journal, vol. 13, no 15,‎ , p. 3517-3523 (PMID 8062828, PMCID 395255, lire en ligne)
  2. (en) Jian-Ping Xiong, Thilo Stehle, Beate Diefenbach, Rongguang Zhang, Reinhardt Dunker, David L. Scott, Andrzej Joachimiak, Simon L. Goodman et M. Amin Arnaout, « Crystal Structure of the Extracellular Segment of Integrin αVβ3 », Science, vol. 294, no 5541,‎ , p. 339-345 (PMID 11546839, PMCID 2885948, DOI 10.1126/science.1064535, Bibcode 2001Sci...294..339X, lire en ligne)
  3. (en) A. K. Downing, V. Knott, J. M. Werner, C. M. Cardy, I. D. Campbell et P. A. Handford, « Solution Structure of a Pair of Calcium-Binding Epidermal Growth Factor-like Domains: Implications for the Marfan Syndrome and Other Genetic Disorders », Cell, vol. 85, no 4,‎ , p. 597-605 (PMID 8653794, DOI 10.1016/S0092-8674(00)81259-3, lire en ligne)
  4. (en) Peer Bork, A. Kristina Downing, Bruno Kieffer et Iain D. Campbell, « Structure and distribution of modules in extracellular proteins », Quarterly Reviews of Biophysics, vol. 29, no 2,‎ , p. 119-167 (PMID 8870072, DOI 10.1017/S0033583500005783, lire en ligne)
  5. (en) Merridee A. Wouters, Isidore Rigoutsos, Carmen K. Chu et Lina L. Feng, « Evolution of distinct EGF domains with specific functions », Protein Science, vol. 14, no 4,‎ , p. 1091-1103 (PMID 15772310, DOI 10.1110/ps.041207005, Bibcode 2253431, lire en ligne)
Cet article est issu de wikipedia. Text licence: CC BY-SA 4.0, Des conditions supplémentaires peuvent s’appliquer aux fichiers multimédias.