Peptide-méthionine (S)-S-oxyde réductase
La peptide-méthionine (S)-S-oxyde réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- peptide-L-méthionine (S)-sulfoxyde + thiorédoxine réduite peptide-L-méthionine + thiorédoxine oxydée + H2O ;
- L-méthionine (S)-sulfoxyde + thiorédoxine réduite L-méthionine + thiorédoxine oxydée + H2O.
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme est très spécifique de l'énantiomère (S) de la méthionine sulfoxyde, avec une plus grande activité vis-à-vis de la L-méthionine sulfoxyde que de la D-méthionine sulfoxyde[1]. Elle peut également réduire la D-méthionine (S)-sulfoxyde libre, mais agit alors plus lentement. Elle intervient dans la prévention des dommages dus au stress oxydant en réduisant les formes oxydées de la méthionine, rendant leur fonctionnalité aux peptides altérés par l'oxydation.
Chez certaines espèces telles que Neisseria meningitidis, l'activité peptide-méthionine (S)-S-oxyde réductase et l'activité peptide-méthionine (R)-S-oxyde réductase sont présentes sur la même protéine, tandis que chez d'autres espèces ces deux activités enzymatiques sont portées par des protéines distinctes[2] - [3].
La réduction de la méthionine sulfoxyde passe par un intermédiaire acide sulfénique[3] - [4] –SOH.
Notes et références
- (en) Alexandre Olry, Sandrine Boschi-Muller, Michel Marraud, Sarah Sanglier-Cianferani, Alain Van Dorsselear et Guy Branlant, « Characterization of the Methionine Sulfoxide Reductase Activities of PILB, a Probable Virulence Factor from Neisseria meningitidis », Journal of Biological Chemistry, vol. 277, no 14, , p. 12016-12022 (PMID 11812798, DOI 10.1074/jbc.M112350200, lire en ligne)
- (en) Moskovitz J, VK Singh, J Requena, BJ Wilkinson, RK Jayaswal et ER Stadtman, « Purification and characterization of methionine sulfoxide reductases from mouse and Staphylococcus aureus and their substrate stereospecificity », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 290, no 1, , p. 62–5 (PMID 11779133, DOI 10.1006/bbrc.2001.6171)
- (en) Boschi-Muller S, Olry A, Antoine M, Branlant G, « The enzymology and biochemistry of methionine sulfoxide reductases », Biochim. Biophys. Acta., vol. 1703, no 2, , p. 231–8 (PMID 15680231, DOI 10.1016/j.bbapap.2004.09.016)
- (en) Ezraty B, Aussel L, Barras F, « Methionine sulfoxide reductases in prokaryotes », Biochim. Biophys. Acta., vol. 1703, no 2, , p. 221–9 (PMID 15680230, DOI 10.1016/j.bbapap.2004.08.017)
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- (en) Singh, V.K. and Moskovitz, J., « Multiple methionine sulfoxide reductase genes in Staphylococcus aureus: expression of activity and roles in tolerance of oxidative stress », Microbiology, vol. 149, , p. 2739–2747 (PMID 14523107, DOI 10.1099/mic.0.26442-0)
- (en) Weissbach, H., Resnick, L. and Brot, N., « Methionine sulfoxide reductases: history and cellular role in protecting against oxidative damage », Biochim. Biophys. Acta, vol. 1703, , p. 203–212 (PMID 15680228, DOI 10.1016/j.bbapap.2004.10.004)
- (en) Kauffmann, B., Aubry, A. and Favier, F., « The three-dimensional structures of peptide methionine sulfoxide reductases: current knowledge and open questions », Biochim. Biophys. Acta, vol. 1703, , p. 249–260 (PMID 15680233, DOI 10.1016/j.bbapap.2004.09.008)
- (en) Vougier, S., Mary, J. and Friguet, B., « Subcellular localization of methionine sulphoxide reductase A (MsrA): evidence for mitochondrial and cytosolic isoforms in rat liver cells », Biochem. J., vol. 373, , p. 531–537 (PMID 12693988, PMCID 1223498, DOI 10.1042/BJ20030443)
- (en) Brot, N., Weissbach, L., Werth, J. and Weissbach, H., « Enzymatic reduction of protein-bound methionine sulfoxide », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 78, no 4, , p. 2155–2158 (PMID 7017726, PMCID 319302, DOI 10.1073/pnas.78.4.2155)